Лизозимът (EC3.2.1.17) се нарича също Murami dase или N-ацетил муреин гликан хидролаза. През 1922 г. британският бактериолог А. Флеминг открива, че в човешката слюнка и сълзи има ензим, който разтваря стените на бактериалните клетки. Заради бактериолитичния си ефект е наречен лизозим. Оттогава лизозимът се открива и в различни тъкани и секрети на хора и животни, както и в някои растения и микроорганизми. Със задълбочаването на изследванията се установява, че лизозимът не само разтваря бактериалните клетъчни стени, но също така действа върху гъбичните клетъчни стени и неговият механизъм е допълнително разбран. През последните години хората прилагат лизозим за медицинско лечение, консервиране на храни, животновъдство и биоинженерство според неговите бактериолитични характеристики, което има определена приложна стойност.
1. Видове лизозим
Лизозимът може да бъде разделен на две категории според различните микроорганизми, а именно лизозим от бактериална клетъчна стена и лизозим от гъбична клетъчна стена. Има два вида лизозим в бактериалната клетъчна стена, единият е лизозим от клетъчната стена, който действа върху -1,4 гликозидна връзка, а другият е лизозим от клетъчната стена, който действа върху пептидната „опашка“ и амидната част. Лизозимът на клетъчната стена на гъбичките включва лизозим на клетъчната стена на дрождите и лизозим на клетъчната стена на плесента.
Лизозимът е широко разпространен в природата и може да се намери в човешките тъкани и секрети, както и в животинските тъкани, като най-голямо съдържание има в яйчния белтък. Съществува и в други растителни тъкани и микробни клетки. Според различни източници естеството и механизмът на действие са малко по-различни.
1.1 Лизозим от яйчен белтък
Лизозимът на яйчния белтък представлява 3,4% ~ 3,5% от общия протеин на яйчния белтък. Като типичен представител на лизозима, той е ключов обект на изследване в момента и един от най-ясно разбраните лизозими. Състои се от 18 вида от 129 аминокиселинни остатъка, с 4 SS връзки, молекулно тегло 14 000, изоелектрична точка 11.1, оптимална температура 50 градуса и оптимална стойност на рН 6-7. Неговите химични свойства са много стабилни и структурата му остава стабилна, когато рН стойността се промени рязко от 1,2 до 11,3. Освен това е много стабилен, когато е изложен на топлина и не губи своята активност, когато се третира при pH 4 ~ 7 и 100 градуса за 1 минута. Той е стабилен алкален протеин, но има слаба термична стабилност при алкални условия.
Лизозимът също е изолиран и пречистен от яйчен белтък на други птици, като пъдпъдъци, токачки и пуйки, и неговата активност е много подобна на тази на яйчния белтък лизозим и също така се състои от 129 аминокиселини. Въпреки че редът на подреждане е различен, аминокиселинното подреждане на активните части е основно същото.
1.2 Лизозим от хора и бозайници
Човешкият лизозим съществува в секрети като сълзи, слюнка, назална слуз и мляко, както и в лимфни жлези, бели кръвни клетки, черен дроб, бъбреци и лимфни тъкани. 1 ml сълзи съдържа 7 mg лизозим, а 1 ml мляко съдържа 0.1 ~ 0.5 mg. Човешкият лизозим се състои от 130 аминокиселинни остатъка, с 4 SS връзки и молекулно тегло 14 600. Неговата бактериолитична активност е три пъти по-висока от тази на лизозима от яйчен белтък.
За лизозим от бозайници, лизозимът е изолиран от млякото на говеда, прасета, котки, зайци, маймуни, коне, овце и други животни. Неговите химични свойства са подобни на тези на човешкия лизозим, но структурата му не е ясна и бактериолитичната му активност е много по-ниска от тази на човешкия лизозим около 3 000 пъти. Ceng Lin (1999) използва метода на плоча с агар, за да определи съдържанието на лизозим в заешка коластра. Резултатите показват, че съдържанието на лизозим в коластрата е (7.96 2.01) μg/ml, а в нормалното мляко е (5.01 1.32) μg/ml. Механизмът на действие на лизозима при хора и бозайници е същият като този на лизозима от яйчен белтък.
1.3 Растителен лизозим
Понастоящем лизозимът е изолиран от папая, смокиня, ряпа, ечемик и други растения и неговото молекулно тегло е около 24 000~29 100. Бактериолитичната активност на растителния лизозим към Micrococcus lysocladium е не повече от 1/3 от тази на лизозима от яйчен белтък, но неговата активност на разлагане до колоиден хитин е 10 пъти по-голяма от тази на лизозима от яйчен белтък. Zhou Zewen (1994) изолира лизозим от китайско зеле. Резултатите показват, че специфичната активност на лизозима е 3 414. 6U/mg и кратността на пречистване е 197.4. Лизозимът в китайското зеле е активен в широк диапазон от температура и pH, като оптималната температура е 60 градуса, а оптималната стойност на pH е 5,8. Gao Xiangyang (1997) studied the bacteriostatic effect of radish lysozyme on three gram-positive bacteria and Proteus, Escherichia coli, Salmonella typhimurium, Pasteurella multocida, Salmonella pullorum, aerogenes and five fungi, namely Saccharomyces cerevisiae, Mucor racemosus, rhizopus nigricans, Aspergillus niger и Penicillium. В същото време е изследван и бактериостатичният ефект на лизозима от репички върху шест патогенни бактерии по растенията, като меко гниене по зеле, язва на цитрусови плодове, бактериално увяхване на домати, болест на оризови ленти, бактериална мана по ориз и бактериално увяхване на тютюн. Резултатите показват, че лизозимът от репички има различни антибактериални ефекти върху горните щамове.
1.4 Лизозим, произведен от микроорганизми
Понастоящем лизозимът, произведен от микроорганизми, може да бъде разделен на седем категории: ① ендо-N-ацетилхексозаминидаза, която е същата като лизозима от яйчен белтък и разрушава -1,4 гликозидни връзки в пептидогликана на бактериалната клетъчна стена; (2) амидаза, която прекъсва връзката N-ацетил мурамова киселина -L-аланин между NAM и пептидната "опашка" в пептидогликана на бактериалната клетъчна стена; ③ Ендопептидазата разкъсва пептидната връзка в "опашката" и "моста" на пептида; ④ -1,3, -1,6 глюканаза и мананаза, които разлагат клетъчната стена на клетките на дрождите; ⑤ Хитозаназата, действаща заедно с глюканазата, може да разложи мухъл и дрожди; ⑥ Мананаза фосфат, действайки заедно с глюкоманаза, може да разложи протоплазмата; ⑦ Ензимът хитозан разгражда главно Mucor и Rhizopus.
1.5 Лизозим, произведен от фаги
Ензимът е специфичен ензим, който се индуцира от фагова инфекция, но не съществува в неинфектирани клетки гостоприемници.
Информацията в тази статия идва от интернет и не се използва като съвет за лечение или инвестиционен съвет. Ако тази статия засяга вашите права и интереси или се интересувате от този продукт, моля, свържете се с нас навреме, за да можем да ви предоставим повече помощ