Лизозимът се прилага и развива в различни индустрии и е силно предпочитан и обичан. Отличава се сред над 2000 ензима. Лизозимът е открит за първи път от британския бактериолог Флеминг през 1922 г. в човешки сълзи и слюнка. Поради способността си да устои на микроорганизми като бактерии, той е наречен лизозим, което означава ензимът, който разтваря бактериите.
Лизозимът е протеинов защитен фактор и важен имунен фактор при животните. Това е хидролитичен ензим, който действа специфично върху клетъчната стена на микроорганизмите, известен също като литичен ензим на клетъчната стена. Този ензим присъства широко в различни тъкани на човешкото тяло, включително яйчен белтък от птици и домашни птици, сълзи, слюнка, плазма, мляко и други течности от бозайници. Микроорганизмите също съдържат този ензим, като яйчният белтък е най-изобилен.
Според различните източници на лизозим той може да бъде разделен на четири категории: растителен лизозим, животински лизозим, микробен лизозим и лизозим от яйчен белтък.
1.Лизозими в растенията
Понастоящем лизозимът е изолиран от растения като папая, ряпа, ечемик, смокини и зеле с молекулно тегло приблизително 24000-29000. Активността на растителния лизозим срещу Streptococcus pyogenes е не повече от една трета от тази на лизозима от яйчен белтък, но неговата активност при разграждане на колоиден хитин е 10 пъти по-голяма от тази на лизозима от яйчен белтък.
2.Лизозими при хора и хранене на животни
Този ензим е открит в тъканите и секретите на хора и много хранещи се животни. Известно е, че този ензим присъства в човешки секрети като сълзи, назална слуз, слюнка и R сок, както и в черния дроб, бъбреците и лимфните тъкани. Усъвършенстваната структура на човешкия лизозим и лизозима от яйчен белтък е много сходна, като активността на човешкия лизозим е три пъти по-висока от активността на лизозима на яйчния белтък. Понастоящем лизозимът е изолиран от R сок от говеда и коне и неговите физикохимични свойства са основно подобни на човешкия лизозим, но структурата му не е ясна и неговата лизозимна активност също е много по-ниска от тази на човешкия лизозим около 3000 пъти.
3. Лизозими, произведени от микроорганизми
Има три типа лизозими на бактериалните клетъчни стени: (1) Ендо N-ацетилхексозаминази: ензими, които разрушават пептидогликаните в бактериалните клетъчни стени, - 1,4 гликозидни връзки, подобно на действието на лизозима от яйчен белтък. (2) Амидаза: разцепва връзката N-ацетил клетъчна стена киселина-L-аланин връзка между N-ацетил клетъчна стена киселина пептид опашки в бактериални клетъчни стени пептидогликани. (3) Ендопептидаза: способна да разкъсва пептидни връзки в рамките на пептидни опашки и мостове; Съществуващите изследвания са установили, че антибактериалната активност на бактериалния клетъчен лизозим не се проявява само в способността му да разгражда бактериалните клетъчни стени, но също така проявява антибактериални ефекти дори когато ензимът е необратимо инхибиран; Лизозимът на бактериалната клетъчна стена от различни източници има различни антибактериални диапазони и специфичност за различни видове пептидогликани.
4. Лизозим от яйчен белтък
Лизозимът от яйчен белтък съставлява 3,4%~3,5% от общия протеин в яйчния белтък и е типичен представител на лизозима при животни и растения, а също така е един от най-добре разбраните лизозими в момента. Може да разложи Грам-положителни бактерии като Streptococcus pyogenes, Staphylococcus aureus и Bacillus megaterium, но е неефективен срещу Грам-отрицателни бактерии. Когато присъства диетилентриамин, някои G-бактерии също могат да бъдат разградени от този ензим. Молекулното тегло на лизозима в яйчен белтък е 14000, изоелектричната точка е 11,1, оптималната температура е $2, а оптималната стойност на рН е 6-7. Неговите химични свойства са много стабилни и структурата му остава стабилна дори когато стойността на рН се промени драматично в диапазона от 1.2-11.3. Той е термично стабилен алкален протеин в кисела среда, но има лоша термична стабилност в алкална среда; В рамките на диапазона на pH от 4-7, лечението с $2 за 1 минута все още поддържа първоначалната ензимна активност. Неговата първична структура е съставена от 129 аминокиселини, а основните сили, които поддържат структурата му, са дисулфидните връзки, водородните връзки и хидрофобните връзки.
Лизозимът от яйчен белтък, като типичен представител на лизозима, е стабилен протеин с оптимално рН 4-6.5 и оптимална температура 35 градуса. Оптималното количество лизозим, добавено към фуража, зависи от различните животни и специфичните производствени изисквания.
Лизозимът е вид протеинов защитен фактор, важен имунен фактор на самите животни и вид хидролаза, която действа специфично върху клетъчната стена на микроорганизмите, известна също като литичен ензим на клетъчната стена. Този ензим съществува широко в много тъкани на човешкото тяло, като яйчен белтък на птици и домашни птици, сълзи, слюнка, плазма, мляко и други течности на бозайници, а микроорганизмите също съдържат този ензим, сред които яйчният белтък е най-изобилен.
Информацията в тази статия идва от интернет и не се използва като съвет за лечение или инвестиционен съвет. Ако тази статия засяга вашите права и интереси или се интересувате от този продукт, моля, свържете се с нас навреме, за да можем да ви предоставим повече помощ